MEDICINA: FILMATO MECCANISMO CHE REGOLA VELOCITA' DI CONTRAZIONE MUSCOLI

MEDICINA: FILMATO MECCANISMO CHE REGOLA VELOCITA' DI CONTRAZIONE MUSCOLI =
PUBBLICATO SU 'NATURE METHODS' STUDIO DELLE UNIVERSITA' DI
FIRENZE E PAVIA

Firenze, 4 set. - (Adnkronos) - Tutti sanno, o possono
facilmente rendersi conto, che il movimento dipende dall'accorciamento
dei muscoli degli arti e che la velocita' alla quale i muscoli si
accorciano, e quindi noi ci muoviamo, diminuisce se aumenta il peso
che dobbiamo trasportare. Il meccanismo molecolare di questo fenomeno
cosi' intuitivo e fondamentale nella vita di tutti i giorni era
rimasto finora sconosciuto.

Nei laboratori del Lens, Laboratorio Europeo di Spettroscopie
Non-lineari dell'Universita' di Firenze, e' stata sviluppata una
tecnica in grado di ''filmare'' per la prima volta i movimenti di una
singola molecola biologica con un dettaglio di un milionesimo di
millimetro e su tempi di qualche milionesimo di secondo.

Questa tecnica ha permesso un fondamentale passo in avanti nella
comprensione del meccanismo molecolare alla base della regolazione
della velocita' di contrazione dei muscoli al variare di un carico
applicato. La scoperta, esito di uno studio condotto dal gruppo di
Francesco Saverio Pavone (Marco Capitanio, Diego Beneventi, Carina
Monico, Francesco Vanzi) dell'Universita' di Firenze, in
collaborazione con il gruppo di Roberto Bottinelli (Monica Canepari,
Manuela Maffei) dell'Universita' di Pavia e' stata pubblicata on line
sulla rivista ''Nature Methods''. (segue)

(Red-Xio/Ct/Adnkronos)
04-SET-12 09:59

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(Adnkronos) - Il muscolo si accorcia grazie all'interazione
ciclica tra due proteine presenti in tutti i muscoli: la miosina, che
rappresenta il motore molecolare della contrazione, e l'actina. A ogni
ciclo d'interazione, la miosina, consumando energia, cambia di
conformazione e muove l'actina di qualche milionesimo di millimetro in
tempi dell'ordine di pochi millesimi di secondo.

La somma dell'attivita' di migliaia di molecole di miosina, che
ripetono il loro ciclo molte volte durante la contrazione, genera il
fenomeno che si apprezza a livello macroscopico come accorciamento
muscolare e movimento.

''La tecnica, che abbiamo sviluppato e descritto in questo
articolo (''ultrafast force-clamp spectroscopy'') - spiega Francesco
Pavone - nasce proprio dall'esigenza di studiare la dinamica del
cambiamento conformazionale della miosina che dura circa un
millisecondo, un tempo troppo breve per permetterne lo studio con le
tecniche di singola molecola esistenti. L'ultrafast force-clamp
spectroscopy sviluppa la tecnica delle trappole ottiche nella quale
una proteina, di norma filamentosa, viene attaccata ai suoi estremi a
due biglie di polistirene mobili, mentre l'altra proteina, il motore
del movimento, di norma di forma globulare, viene posizionata sulla
superficie di una biglia fissa. Manipolando le biglie mobili
attraverso due raggi laser e' possibile mettere in contatto le due
proteine e studiarne l'interazione''. (segue)

(Red-Xio/Ct/Adnkronos)
04-SET-12 10:02

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(Adnkronos) - Nella ''ultrafast force-clamp spectroscopy'',
l'actina funziona come una sorta di ''guinzaglio'' e la trappola
ottica tira il guinzaglio per applicare forze costanti alla miosina.
La trappola ottica e' in grado di tirare il guinzaglio circa 10
microsecondi dopo che la miosina si e' legata all'actina e di
visualizzare la dinamica dell'interazione actina-miosina con una
risoluzione temporale di poche decine di microsecondi.

''La risoluzione temporale di questo sistema - dichiara Roberto
Bottinelli - circa due ordini di grandezza superiore rispetto a quella
dei sistemi precedenti, ha permesso, per la prima volta, di misurare
direttamente la dinamica dei cambiamenti conformazionali della miosina
e la loro dipendenza da un carico esterno, consentendo di comprendere
il meccanismo molecolare alla base della contrazione muscolare e della
sua regolazione in presenza di forze esterne di entita' diversa''.
(segue)

(Red-Xio/Ct/Adnkronos)
04-SET-12 10:12

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(Adnkronos) - ''L'incremento della risoluzione temporale
ottenuto con il nostro metodo - spiega ancora Marco Capitanio - e'
paragonabile alla differenza tra fare un filmato di un centometrista
ad un fotogramma al secondo o a 100 fotogrammi al secondo. In entrambi
i casi il filmato durerebbe i circa 10 secondi necessari al corridore
a compiere i 100 metri. Tuttavia, nel primo caso, vedremmo solo dieci
immagini sfuocate. Nel secondo, invece, avremmo 1000 immagini a fuoco
che ci consentirebbero di risolvere nel dettaglio i movimenti del
corridore''.

Inoltre, conclude, ''la nostra tecnica e' applicabile ad una
grande varieta' di sistemi biologici e in questo lavoro ne abbiamo
sfruttato le caratteristiche uniche per studiare l'interazione tra
proteine e Dna. Nella cellula, una varieta' di proteine e motori
molecolari interagiscono con il Dna e sono coinvolte in processi
fondamentali, quali la regolazione dell'espressione genica. La nostra
tecnica ha permesso di rivelare interazioni veloci tra proteine e Dna,
consentendo di chiarire i meccanismi molecolari alla base di questi
fenomeni fondamentali per la vita cellulare''.

(Red-Xio/Ct/Adnkronos)
04-SET-12 10:19