MEDICINA: RICERCA, PROTEINE CONTRO MALATTIE DEGENERATIVE

MEDICINA: RICERCA, PROTEINE CONTRO MALATTIE DEGENERATIVE =
STUDIO DI DUE GIOVANI RICERCATRICI FIORENTINE SOTTO LA GUIDA DI
FABRIZIO CHITI

Firenze, 18 lug. - (Adnkronos) - E' stato pubblicato su
''Proceedings of the National Academy of Science'' (Pnas) uno studio
realizzato in gran parte al Dipartimento di Scienze Biochimiche
dell'Ateneo di Firenze da due giovani ricercatrici: Benedetta Mannini,
studentessa di dottorato, e Roberta Cascella, ricercatrice
post-dottorato. Il lavoro ("Molecular mechanisms used by chaperones to
reduce the toxicity of aberrant protein oligomers"), che e' stato
supervisionato da Fabrizio Chiti, ordinario di Biochimica presso
l'ateneo, ha visto la collaborazione internazionale di sette
laboratori diversi, due a Firenze e gli altri a Genova, Cambridge
(UK), Wollongong (Australia), Groningen (Olanda) e Siviglia (Spagna),
per un totale di quindici firmatari della ricerca.

Lo studio ha evidenziato come proteine normalmente presenti nel
nostro organismo, dette chaperoni molecolari, possono essere validi
elementi terapeutici contro le patologie da aggregazione proteica
quali la Malattia di Alzheimer.

"Molte malattie umane degenerative che colpiscono la popolazione
anziana, quali appunto l'Alzheimer - spiega Fabrizio Chiti - sono
dovute all'incapacita' di una ben precisa proteina del nostro
organismo a rimanere solubile e funzionale dando cosi' origine a
depositi proteici di morfologia fibrillare che si accumulano in
tessuti che svolgono un ruolo chiave nel nostro organismo (ad esempio
il cervello)''. (segue)

(Red-Xio/Col/Adnkronos)
18-LUG-12 13:32

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(Adnkronos) - ''Alla data di oggi - continua Chiti - si ritiene
che tali condizioni patologiche non siano dovute in realta'
all'accumulo degli aggregati fibrillari maturi, bensi' alla formazione
di aggregati intermedi, detti oligomeri, che si accumulano ed hanno
struttura eterogenea ed aberrante".

Lo studio si e' concentrato proprio sugli oligomeri evidenziando
come le proteine dette chaperoni molecolari, la cui funzione e'
favorire e assistere il corretto funzionamento di moltissime proteine,
siano in grado di sopprimere la tossicita' di tali oligomeri.

"Il risultato e' stato riprodotto con oligomeri formati da tre
proteine diverse e con cinque chaperoni molecolari distinti - spiega
ancora Chiti - Concentrandosi poi su uno dei tre tipi di oligomeri
tossici e principalmente su due dei cinque chaperoni molecolari, e'
stato rivelato il meccanismo molecolare con cui i chaperoni sopprimono
la tossicita' degli oligomeri. In sostanza i chaperoni riconoscono
pattern idrofobici aberranti sulla superficie degli oligomeri e
favoriscono il loro ulteriore assemblaggio in strutture grossolane
innocue. Questo meccanismo di azione permette ai chaperoni di essere
attivi anche a concentrazione molto bassa rispetto a quella degli
oligomeri e quindi di essere molto efficaci. Lo studio fornisce,
dunque una base per la messa a punto di strategie molecolari per la
soppressione di oligomeri proteici alla base delle patologie".

(Red-Xio/Col/Adnkronos)
18-LUG-12 13:34

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